Амінокислоти
Про амінокислоти чув, мабуть, кожен. Ця група органічних сполук характеризується неймовірним значенням для людей і тварин. Сьогодні поговоримо про те, що це за речовини, якими вони бувають, яке їх місце в тваринництві та про інші супутні питання.
Що таке амінокислоти?
Амінокислоти також відомі як амінокарбонові к-ти або скорочено АМК. Це продукти органічної етимології, в молекулах яких присутні і карбоксили, і аміногрупи. З іншого ракурсу їх можна вважати похідними карбонових кислот зі заміщеним одним або декількома атомами H на групи амінів. З головних хім. елементів: C, H, О і N. Але в складі можуть бути присутні й інші структурні одиниці.
Всього є приблизно п’ять сотень амінокислот, але перелік найбільш поширених значно вужчий. Так, до генетичного коду входить лише 20 їх найменувань, а для життєдіяльності ссавців потрібно 18. Найбільшим попитом у тваринницькій практиці користується 8 з них: лейцин, лізин, триптофан, треонін, метіонін, ізолейцин, валін, фенілаланін.
Якими властивостями володіють амінокислоти?
Навіщо потрібні амінокислоти? Про те, що вони багатозначимі, відомо. Але в чому саме полягає їх роль? Почнемо з того, що ці біологічно цінні матеріали можуть надходити до організму разом з їжею або вироблятися самостійно. Вони беруть участь майже у всіх біопроцесах – від засвоєння білків до функціонування репродуктивної системи. Головні біологічні функції зосереджуються на сприянні розщепленню і засвоєнню білків та жирів, а відтак на формуванні й наборі м’язової і жирової тканин.
Амінокислоти – це речовини, покликані компенсувати нестачу протеїнів у рослинній їжі для худоби і птиці. Основа раціону тварин – побічні продукти с/г галузі, зокрема соняшникова і кукурудзяна макуха, сіно, солома і т.д. Дорожчі харчові матеріали, зокрема пшениця, овес, ячмінь, застосовуються в невеликих обсягах. Це пояснює початкову бідність кормів на протеїни, що негативно впливає на здоров’я поголів’я і на якість/кількість кінцевої продукції: м’яса, жиру, яєць, а також вовни і пуху.
Що дають амінокислоти? У комбікорми їх вводять для заповнення дефіциту білків. Якщо цього не робити, не забаряться такі проблеми:
– зупинка/гальмування ростових процесів;
– зменшення несучості птиці;
– мінімізація жирового прошарку у свиней;
– погіршення смаку і поживної цінності м’яса;
– підвищення кормовитрат.
Основні амінокислоти – будівельні компоненти для м’язів і кісток, для шкіри, пір’я і вовни. Щоб тварина отримувала повноцінне харчування, а приріст м’язової і жирової маси був максимальним, АМК вводяться в комбіновані корми як синтетичні добавки в формі гранул.
Розглядати амінокислоти, властивості та позитивні впливи цих сполук можна на конкретних прикладах. Взяти хоча б лізин і треонін, які не синтезуються тваринними організмами, але дуже важливі й цінні для них.
Перша амінокислота додається до комбікормів у вигляді таких продуктів, як L-Лізин гідрохлорид і L-Лізин сульфат. Лізин – незамінна амінокарбонова кислота, для отримання якої здійснюють глибинне культивування мікроорганізмів, що синтезують цю речовину. Основна сировина для її виготовлення: меляса, екстракт кукурудзи, хлороводнева кислота, гідроксид амонію та ін. Вона присутня у всіх білках, але в рослинних у дуже малих обсягах, тому часто відчувається її нестача. У складі лізину є 2 аміногрупи і 1 карбоксильна, така будова амінокислоти пояснює наявність властивостей основи. Вміст азоту – 19,16 %.
Лізин задіюється в формуванні білка і м’язових тканин. Він необхідний тваринам і птиці для регулювання обмінних процесів азоту і вуглеводів, синтезування нуклеозидфосфатів і хромопротеїдів. Інтенсифікує ріст молодих особин, сприяє інтенсивному кормовживанню, формуванню пігменту меланіну в пір’’ї. В його функціональних обов’язках – вплив на утворення еритроцитів і насичення кісток кальцієм, участь в ОВР, активізація транс- і дезамінування АМК, допомога в засвоєнні Ca і P. Завдяки лізину можна підвищити приріст тварин і птиці до 30 %, удої молока – до 12 % , а несучість – до 10 %.
Дефіцит лізину спостерігається майже завжди, якщо раціон оснований на тандемах пшениця + ячмінь або кукурудза + соняшник. Особливе значення має для свинарства, де його застосування лідирує серед всіх інших амінокислот. Додавання цього продукту до комбікормів має здійснюватися з урахуванням його початкової присутності в їжі. Загалом, його кількість, необхідна для різних видів, варіюється від 0,5 % до 2,5 %.
Особливість лізину полягає в його здатності окислювати вуглеводи, результатом чого є утворення недоступного для засвоєння комплексу. Для збільшення доступності цієї речовини, як і інших АМК, здійснюють теплообробку. Взагалі амінокислоти, будова яких буде детальніше описана далі, виробляються для сільськогосподарської галузі різними способами і об’єднують низку спеціальних методів обробки.
Якщо говорити про L-Лізин сульфат, то йому характерне поліпшення травних процесів, підвищення біоцінності харчового рослинного протеїну і раціону загалом, здійснення каталізу ферментативних трансформацій, участь в обміні білків і вуглеводів, зменшення обсягу жирів у сироватці крові, допомога в поглинанні Ca і реалізація азотобалансу. Без нього не обходиться вироблення антитіл, гормонів і ферментів, формування колагену та тканинна регенерація. Він – енергоджерело, що стимулює білковий синтез в організмі, формування і ріст скелета, розподіл та синтез клітин. Поживна цінність цієї добавки збільшена, в зв’язку з наявністю в складі, крім самого лізину, вуглеводів, мінеральних солей, орган. кислот і приблизно 10 % інших АМК.
L-Треонін – друга лімітуюча кислота, яка відповідає за правильне засвоєння протеїнів. За нею – приріст білка у тварин та птиці. Особливе значення має для врівноваження раціонів, основну частину яких становлять пшениця, ячмінь і сорго. Від неї залежить м`ясопродуктивність, передусім свиней. Без неї неможливо досягти найбільших показників задіяння корморесурсів при розведенні свиней. Завдяки їй можна позитивно вплинути на кількість і якість засвоєння протеїну без шкоди ростовим процесам. Також є можливість досягти мети в плані мінімуму жирності туші (макс. відсоток білка). У птахівництві треонін сприяє належному розвитку молодих особин, підвищує плідність курей, що несуть яйця, збільшує набір живої ваги і харчову конверсію у бройлерів.
Продовжуючи говорити, якими властивостями володіють амінокислоти, зокрема для птахівництва, не можна не згадати про такий продукт, як D,L-Метіонін. Він разом з лізином і треоніном мега ефективний на початкових ростових етапах. Метіонін як незамінна АМК дуже важливий для обміну речовин. Бере участь в синтезі білків тканин, вітамінів, гормонів, ферментів, позначається на виробленні гемоглобіну, потрібен для формування епінефрину, норепінефрину, вітаміну В12, кінцевого продукту креатин-фосфатної реакції, ніацинаміду та інших субстанцій, що впливають на обмін азоту, жирів і вуглеводів. У поєднанні з дицистеїном і ретинолом задіюється в формуванні пера. А якщо ретинол у цій сукупності замінити на вітамін Е, стане реальним перешкоджання жировому переродженню печінки.
Якщо порівняти сухий D,L-Метіонін з рідким метіонінгідроксианалогом, то його засвоєння в тваринному організмі збільшене на третину. Але це не єдина перевага. Не можна не зазначити його підвищену зручність застосування, відсутність корозійного впливу на устаткування і несприяння передчасному зносу техніки. Також він безпечний і може використовуватися на різних стадіях створення кормових сумішей.
Що стосується нестачі метіоніну, то вона небезпечна поганим апетитом, анеміями, атрофією м’язів, жировим гепатозом печінки, функціональними порушеннями в нирках, зменшенням запліднення. Молодняк у такому випадку зростає повільніше, продуктивність дорослих особин мінімізується, виникають проблеми з оперенням, погіршується використання кормів, зменшується вага яєць, позаяк яєчний білок формується повільніше. Крім того, порушується метаболізм ліпідів, як наслідок – стеатоз і дистрофія печінки. Якщо додатково спостерігається зменшена кількість вітаміну Е, відбувається дистрофія м’язів у курчат і дерматит ніг.
А тепер перейдемо від конкретики до загального. Чим корисні амінокислоти, загалом, для чого вони потрібні? Питання про користь амінокислот завжди актуальне. Це підтверджує чимала частотність вживання запиту «амінокислоти користь» в інтернеті.
Ось основні позитивні впливи цієї групи сполук:
– загальна позитивна дія на функціонування організму;
– допомога в засвоєнні вітамінів і мінералів + інтенсифікація їх дії;
– збільшення сил та витривалості;
– поліпшення імунітету;
– допомога у формуванні гормонів, що впливають на метаболізм;
– постачання кисню до клітин організму;
– сприяння оперативному набору м’язових тканин;
– позитивний вплив на шкіру, кістки, сухожилля;
– прискорене ранозагоєння + відновлення після хворобливих станів.
Чи шкідливі амінокислоти? Якщо порівняти їх з іншими речовинами, яким у більшості випадків характерні дві сторони медалі, то АМК практично позбавлені негативів.
Якщо не дотримуватися дозування, можливі інтоксикації, шкідливий вплив на серцево-судинну систему, надмірне збільшення/зменшення м’язової маси. Якщо ж використовувати їх, згідно з рекомендаціями, в оптимальних дозах і поєднаннях, будь-які негативи унеможливлюються.
Розглядаючи такі речовини, як амінокислоти, користь і шкода яких викладені вище, не можна залишити поза увагою й інші аспекти. Про них – далі.
У чому містяться амінокислоти?
Одна з головних класифікацій АМК поділяє цю групу органічних речовин на замінні та незамінні. Перші організм здатний виробляти, у випадку з другими такої можливості немає. Власне тому незамінні амінокислоти в продуктах відіграють надважливу роль і повинні своєчасно й систематично поставлятися з їжею задля забезпечення оптимальної життєдіяльності.
Де містяться амінокислоти незамінні? Переважно в тваринній продукції: в м’ясо-, молоко-, рибо- і морепродуктах, а також в яйцях. Чи є вони в їжі, створюваній з рослинної сировини? Є, але в набагато менших обсягах. Якщо розглядати замінні й напівзамінні речовини зазначеної категорії, то їх джерела, втім, такі ж. Тваринна їжа правомірно вважається лідером усіх видів повноцінного протеїнового харчування.
Давайте ж з’ясуємо, де містяться амінокислоти незамінні, конкретні їх найменування:
– L-Валін. Джерела тваринної природи: кисломолочка і м’ясопродукти, яйця курей та гриби. З рослинних: злаки, лісовий горіх, соєві боби, журавлина, чорниця, апельсин, плоди персеї американської;
– L-Лейцин. Присутній в некалорійному м’ясі, філе риби і яєчному білку, а також у бурому рисі, квасолі, оливках, інжирі, кунжуті, насінні соняшнику та ін.;
– L-Ізолейцин. На цю речовину багаті насіння коноплевих і лободи, чіа і гарбузових, мигдальний горіх, нут і кеш’ю, а також низка злаків. Тваринні джерела: свинина, молоко і морська риба;
– L-Метіонін. Популярні основи: печінка яловича, сир, кефір, ламінарія, цибуля, шоколад, какао, бертолетія;
– L-Фенілаланін. Є складником родзинок, спіруліни й різних ягід. З продуктів тваринної етимології, які його містять, варто зазначити м’ясо корови і курки;
– L-Треонін. Входить в структуру соєвого сиру, сукупності мигдалю і води, водорості спіруліна і блощичника посівного. Також присутній в бобових і горіхах, яєчному білку та молокопродуктах;
– L-Триптофан. Міститься в земляному горісі, горосі, бананах, пахучій селері, яблуках, цитрусових та іншій рослинній сировині. Також є в рибі, індичатині, домашньому молоці та йогуртах;
– L-Гістидин гідрохлорид. Популярна сировина: гречана крупа, маїс, картопля, цвітна й морська капуста, рис, диня. Крім того, знаходиться цей продукт у курятині та яловичині;
– L-Лізин. Є елементом великої кількості сировини тваринної й рослинної етимології. Це різні овочі, фрукти, ягоди, зелень. Також його отримання можливе з м’яса, риби і молока.
Продукти, що містять амінокислоти замінні:
– L-Аспарагін. У достатніх дозах є в м’ясі домашніх птахів, молочній сироватці, такому молокопродукті, як простокваша, і морепродуктах, а також у помідорах, сочевиці, плодах горіха волоського і хлібі з висівками;
– L-Гліцин. З основних джерел: молоко, сири, городній шпинат, ківі, мармелад;
– L-Глутамінова кислота (L-Глутамат). Вводиться в харчопромі у всілякі соуси, консерви з риби, солодощі та швидке харчування;
– L-глутамін. Міститься в столовому буряку, городній капусті, яловичині, сирі Ricotta і йогуртах;
– L-Аспарагінова кислота. Присутня в бобових, злакових і томатах, а також у молочній сироватці, спаржі, морській рибі, устрицях та мідіях;
– L-Аланін. Є в значних дозах у твердих сирах, желатиновмісній продукції, свинині, баранині, телятині, пшеничних висівках і пшоняній каші;
– L-Пролін. Ця білкова сполука міститься переважно в тваринній їжі, перш за все, в яйцях, м’ясі, рибі, молоці, вершковому маслі, плюс у морепродуктах;
– L-Серин. Аналогічно головні джерела – тваринна їжа: сирі яйця і курятина. Міститься також у пшеничних зернах, плодах сої культурної, земляному горісі та сирі тофу;
– L-Карнітин. Є в червоному м’ясі, потрухах, кисломолочці, свіжому молоці й рибі;
– L-Таурин. Є серед складових, головним чином, м’яса і молока.
Що стосується напівзамінних АМК, то їх джерела такі:
– L-Цистеїн (пшеничні зерна і паростки, кормовий овес, культурна соя, риба, м’ясо);
– L-Тирозин (молоко, ряжанка, айран, йогурт, сири, рибо- і м’ясопродукти).
Хімічні та фізичні властивості
Розглядаючи амінокислоти, фізичні властивості цих сполук, необхідно акцентувати увагу на таких моментах:
– твердий стан + кристалічна форма;
– велика t плавлення + розкладання;
– добре водорозчинення (краще, порівняно з розчиненням в органічних розчинниках) + електропровідність водних розчинів;
– наявність солодкого смаку у більшості представників групи.
Як видно зі сказаного, властивості АМК істотно відрізняються від кислот і основ, які їм відповідають. Зазначені особливості пояснює існування амінокислотних молекул у формі внутрішніх солей, що утворюються під час переміщення елементарної частинки протона від карбоксильної до амінної групи. Специфіка будови полягає в амфотерності речовин, тобто в наявності двох протилежних у функціональному сенсі груп: кислотної та основної.
Головні хім. властивості:
– ті ж, що і у основ, у зв’язку з присутністю amino group;
– кислотні, що забезпечуються карбоксилом.
Аналогічно до амінів, АМК реагують з к-тами, створюючи амонійні солі. Як карбонові к-ти, формують функціональні похідні (солі та складні ефіри). До того ж, аміно- та карбоксигрупи можуть взаємодіяти як у межах однієї молекули, так і в різних. У першому випадку контакт іменується внутрішньомолекулярним, у другому – міжмолекулярним. Тут реальне значення має внутрішньомолекулярний контакт функціональних груп 6-аміногексанової к-ти, який приводить до появи азепан-2-ону – напівпродукту для створення полі-ε-капроаміду. Якщо говорити про міжмолекулярну «співпрацю» a-амінокислот, то вона – передумова формування пептидів. Якщо двох a-амінокислот – з’являється дипептид, якщо трьох – трипептид і т.д. Ті ділянки амінокислотних молекул, які задіюються в створенні пептидного ланцюга, іменуються АМК залишками, а зв’язок CO-NH – пептидним зв’язком.
З чого складаються амінокислоти?
Кожну з них формують три ключові складові: аміногрупа, карбоксигрупа та радикал. Дві перші з’єднуються з тим же атомом С. У найпростішому варіанті R-радикал – це атом H (приклад – аміноетанова к-та). Але, звичайно, є структури і складнішого плану.
В H2O розчинах, рівень рН яких нейтральний, амінокарбонові к-ти присутні у вигляді цвітер-іонів.
Піролідин-α-карбонова к-та відрізняється від інших тим, що радикал у ній поєднується і з атомом С, і з амінною групою. Як наслідок, молекулі характерна циклічна будова.
Практично всі АМК мають в α-положенні асиметричний атом С, з яким пов’язані чотири різні групи-замісники. Відтак вони можуть бути присутніми в природному середовищі у вигляді ізомерів L і D. Виняток – амінооцтова к-та, яка не має такого атома, оскільки її радикал поданий лише атомом H. У структурі білків є лише L-ізомери амінокарбонових кислот.
Хочемо сказати також кілька слів про рацемізацію. Це процес самоплинного перетворення за довгий період чистих L- або D-просторових ізомерів у сукупність, що містить рівні кількості ізомерів L- і D-. Для кожної L-амінокислоти характерна своя швидкість рацемізації. Це дозволяє встановлювати, скільки років людям і тваринам.
Практичне отримання амінокислот відбувається з карбонових к-лот, шляхом заміщення в їх радикалі водневого атома галогеном, а потім галогену – амінною групою при дії нітриду водню.
Амінокислоти і білки
Білки (сполуки, що також іменуються протеїнами, поліпептидами) – це високомолекулярні орган. речовини, які сформовані альфа-АМК, з’єднаними в ланцюг пептидним зв’язком. Білки містять C, H, N, О і S. Деякі з них формують сукупності з іншими молекулами, фосфоро-, залізо, цинко- та купрумовмісними. Протеїни мають значну молекулярну масу.
Білками називають неперіодичні полімери, мономери яких – α-амінокислоти. Які амінокислоти входять до складу білків? З найпоширеніших мономерів – двадцять різновидів. Про них ми згадували вище.
Амінокислоти, що входять до складу білків, визначають їх варіації. Так, повноцінні поліпептиди містять всі АМК, а неповноцінні деяких кислот не мають. Білки, сформовані винятково амінокарбоновими к-тами, називаються простими, а ті, які передбачають додаткову наявність неамінокислотного компонента (небілкової групи) – складними. Простетичну, як її ще називають, групу здатні представляти метали, вуглеводи, ліпіди і полінуклеотиди. Крім того, розрізняють розчинні та нерозчинні білки, хім. активні й неактивні.
Амінокислоти в білку встановлюють, крім усього іншого, його властивості, а саме поєднання основних і кислотних властивостей, на яке впливають радикали АМК. Що значніші обсяги кислих речовин містить протеїн, то яскравіше представлені його кислотні якості.
Що стосується буферних властивостей білків, то вони залежать від уміння відводити і приймати Н+. Надпотужним буфером виступає гемоглобін в еритроцитах, в обов’язках якого – підтримка рН крові в одній мірі.
На завершення хотілося б перерахувати функції білків, оскільки далеко не останнє значення в цьому мають присутні в структурі амінокислоти:
– будівельна (формування клітин і позаклітинного матриксу);
– транспортна (приєднання й транспортування гемоглобіном О від легень по всіх органах і системах + зворотне переміщення вуглекислого газу; вибіркове перенесення особливими білками низки компонентів з клітин у довкілля і навпаки);
– регуляторна (регулювання метаболізму, зокрема налагодження рівня глюкози в кров’яних масах, допомога в синтезі глікогену, підвищення формування жирів з вуглеводів);
– захисна (створення антитіл, здатних протистояти чужорідним білкам, що проникли в тіло, шляхом зв’язування і знешкодження);
– рухова (наприклад, актину та міозину під силу реалізація м’язового скорочення);
– сигнальна (в поверхневій мембрані клітини присутні протеїнові молекули, які можуть змінювати тривимірну будову, реагуючи на вплив чинників ззовні, так сигнали приймаються і передаються в клітину);
– запасу (зазвичай, в тваринних організмах запаси білків не накопичуються, за винятком хіба що альбуміну яєць і казеїну молока, проте завдяки протеїнам, можуть зосереджуватися інші речовини);
– енергетична (розпадаючись, кожен грам протеїну дає 17,6 кДж енергії; початковий розпад відбувається до амінокислот, потім утворюються вода, діоксид вуглецю і нітрид водню; тут слід зазначити, що білки як енергоджерела задіюються тільки в тому випадку, коли витрачені жири і вуглеводи);
– каталітична (інтенсифікація біохім. реакцій в клітинах).
Класифікація
Які бувають амінокислоти? Які види цих сполук існують? Що лежить в основі того чи іншого поділу і що про всі ці різновиди важливо знати?
Амінокислоти розрізняються за радикалом, функціональними групами, класами АРСаз, шляхами біологічного синтезу, можливістю вироблятися організмом з інших сполук і специфікою дисиміляції у тварин. Головними вважаються їх біологічне, хім., фіз.-хім. та електрохімічне класифікування. Детально кожне з них розглянемо далі.
Біологічна класифікація
В її основі – здатність до синтезування амінокислот в організмі людей і тварин. Рослинний світ виробляє всі види цих матеріалів, а ось люди і тварини ні. Є замінні АМК – речовини, які здатні вироблятися людським і тваринним організмом. Є незамінні, їх синтез не спостерігається, тому надзвичайно важливе надходження разом з їжею. Також є частково, або умовно, незамінні речовини. Всі згадані види необхідні, більшість з них йде на формування білків організму, а без незамінних амінокарбонових к-лот існування взагалі неможливе.
Незамінні амінокислоти
Незамінні амінокислоти – це, як було сказано, необхідні сполуки, які організмом не виробляються або ж виробляються, але з недостатньою для реалізації всіх потреб швидкістю. Важливо, щоб вони поставлялися в якості інгредієнта білкового харчування. Нерідко присутні в структурі харчових добавок і ліків.
Відразу варто підкреслити, що перелік їх відрізняється в різних випадках. Так, для дорослих людей абсолютно незамінними виступають 8 АМК: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан і фенілаланін. Для дітей цей список доповнений аргініном та гістидином.
Які амінокислоти називаються незамінними для тварин? Їх загальна кількість – 10, для певного виду – своє число, наприклад, для свиней це 8 безумовно незамінних амінокарбонових к-лот (тих самих, що і для людей). А для птиці – 11 (+ гліцин).
Абсолютна відсутність або дефіцит в їжі одного чи декількох таких речовин призводять до:
– неможливості формування повноцінних протеїнів;
– порушень обмінних реакцій;
– погіршення продуктивності та плодючості;
– гальмуванням ростового прогресу у молодняка.
Всі потрібні незамінні амінокислоти в продуктах тваринної етимології присутні. А ось незамінні амінокислоти в рослинних продуктах, кормосумішах нерідко відсутні. Найчастіше в дефіциті лізин, метіонін, треонін та триптофан.
До слова, протеїни кормів, за входженням та поєднанням незамінних АМК, діляться на повноцінні й неповноцінні. Кормові матеріали з повноцінними протеїнами – це їжа, що містить потрібні обсяги незамінних амінокислот у правильних пропорціях. У кормах з неповноцінними протеїнами цих інгредієнтів занадто мало.
Якщо раціон годування тварини бідний на незамінні АМК, розвивається низка захворювань. З цього випливає, що збалансувати харчування за всіма зазначеними сполуками шляхом введення синтетичних продуктів – надважливе завдання.
Що таке незамінні амінокислоти, з’ясували. Йдемо далі.
Замінні амінокислоти
До переліку замінних амінокарбонових к-лот належать 10 з 20 найменувань-складових білків. Їх особливість – можливість вироблення організмом. Це аланін, аспарагін, гліцин, глутамін, пролін, серин, тирозин, цистеїн, а також аспарагінова і глутамінова к-ти.
Виділяються і умовно замінні амінокислоти, тобто ті, яким під силу формуватися в організмі з інших к-лот. Сюди належать 2-аміно-5-гуанідінпентанова, L-α-аміно-β-імідазолілпропіонова, α-аміно-β-(п-гідроксифеніл)пропіонова і α-аміно-β-тіопропіонова к-ти. Напівзамінні амінокислоти при певному стані метаболізму не виробляються в необхідних обсягах.
Частково замінні амінокислоти
Частково замінні амінокислоти – це аргінін та гістидин, що утворюються в надто малих обсягах, а відтак супроводжуються потребою надходження спільно з їжею. Їх відмінність полягає в тому, що вони можуть бути задіяні організмом для вироблення протеїну замість метіоніну та фенілаланіну.
Умовно незамінні АМК, так само, як і інші різновиди, значимі в своєму сегменті впливу. Їх не варто недооцінювати. А використовувати необхідно зі знанням справи.
Хімічна класифікація
Іншими словами: поділ за функціональними групами або за хім. будовою бічного ланцюга. Передбачає наявність аліфатичних, ароматичних і гетероциклічних різновидів, а також імінокислоти проліну.
Аліфатичні амінокислоти:
– моноамінодікарбонові. Мають в структурі СООН-групу. Друга карбоксигрупа пояснює негативний заряд р-чину. Сюди належать аспартат і глутамат;
– оксимоноамінокарбонові. Передбачають наявність ОН-групи. Представники: серин і треонін;
– моноаміномонокарбонові. Дещо значніший перелік АМК, який об’єднує амінооцтову, 2-амінопропанову, 2-аміно-3-метилбутанову, 2-аміно-3-метилпентанову та 2-аміно-4-метилпентанову к-ти;
– аміди моноамінодікарбонових. Складом передбачається наявність NH2СО-групи. Це аспарагін (амід аспарагінової к-ти) і глутамін (2-амінопентанамід-5-ова к-та);
– діаміномонокарбонові. Містять NH2-групу. Друга амінна група – запорука позитивного заряду р-чину. До цього різновиду належать лізин і аргінін;
– сірковмісні, або амінокислоти, що мають в складі атом сірки. Це цистеїн і метіонін. Зараховуються до аліфатичних, оскільки своїми властивостями, передусім метіонін, до них дуже близькі. Найголовнішою функцією цистеїнового залишку є формування дисульфідних містків між різними елементами поліпептидного ланцюга.
А взагалі аліфатичні амінокарбонові к-ти характеризуються наявністю неполярних (гідрофобних) бічних ланцюжків. Їх залишки, зазвичай, задіюються в створенні гідрофобного протеїнового ядра. На поверхні білкової глобули присутні досить нечасто. Певною мірою осторонь розташовується пролін: допустима область його залишку значно вужча, поряд з іншими залишками, тому він потужно впливає на конформаційні зміни білкового ланцюжка.
Ароматичні амінокислоти
До АМК цього різновиду належать фенілаланін, тирозин і триптофан. Бічний ланцюжок першої сполуки абсолютно гідрофобний. Дві інші хоч і мястять в бічних ланцюгах полярні групи, характеризуються значною гідрофобністю. Це пояснює можливість входження всіх представників вказаної групи в гідрофобне ядро білка, а ще порівняно нечасте перебування на поверхні глобули.
Ця група речовин при опроміненні в H2O розчині проявляє властивості, типові й для аренів, і для амінокарбонових к-лот. Її представники сильно поверхнево активні та можуть знижувати полярографічні максимуми.
Гетероциклічні
Субстанції цього різновиду передбачають наявність в структурі гетероциклічного ядра, аміно- й карбоксигрупи. Поряд з цим аміногрупа може виступати складником ядра або бічного ланцюга.
Сюди належать гістидин, пролін (+ оксипролін) і триптофан. Усі вони мають в структурі гетероциклічну сполуку: у гістидину є імідазол, у проліну – тетраметиленімін, у триптофану – бензопірол. Пролін у значних обсягах присутній в колагенах (білках сполучної тканини). Дві інші речовини потроху зустрічаються в тваринних і рослинних білках, забезпечуючи їх повноцінність.
Фізико-хімічна класифікація
В основі фіз.-хім. поділу – різні фізико-хімічні властивості амінокарбонових к-лот. Розглянемо 4 класи АМК, які є головними різновидами, згідно з цією класифікацією.
Гідрофобні
Розміщуються у внутрішньому просторі молекули білка. Це гідрофобні речовини з неполярними R-групами + одна амінокислота, що має в структурі S. З аліфатичних: 2-амінопропанова, 2-аміно-3-метилбутанова, 2-аміно-4-метилпентанова і 2-аміно-3-метилпентанова к-ти. З ароматичних: триптофан і фенілаланін. Плюс сірковмісний метіонін та імінокислота пролін.
Гідрофільні
Розташовуються на зовнішній поверхні білкової молекули, що пояснює їх гідрофільність і добре водорозчинення. Як результат, білки чудово з’єднують воду, зберігають рідину в крові, клітинах і просторі між ними.
Гідрофільні представники класу можуть бути полярними і зарядженими (з від’ємним чи позитивним зарядом). Полярні незаряджені, якщо порівнювати з неполярними, покращено піддаються розчиненню в H2O середовищах, гідрофільніші, оскільки їх функціональні групи утворюють Н-зв’язки з молекулами води. Це, передусім, оксиамінокислоти з полярною ОН-групою, а саме серин, тирозин і треонін. Це і цистеїн з HS-групою, аспарагін і глутамін з амідною групою, а також гліцин з R-групою, поданою єдиним водневим атомом, чого надмірно мало для компенсації значної полярності a-амінної групи і a-карбоксигрупи.
Позитивно заряджені
Сюди належать аргінін, лізин і гістидин. Властивості двох перших дуже схожі, оскільки обом кислотам характерні довгі бічні ланцюжки з зарядом на кінцях. Що стосується гістидину, то його властивості істотно відрізняються.
Негативно заряджені
До них належать аспартат і глутамат, або аспарагінова і глутамінова к-ти, відповідно. У структурі мають по два карбоксили і по одній амінній групі. Іонізований стан їх молекул характеризується загальним негативним зарядом. Різниця між двома цими речовинами полягає в довжині бічного ланцюга.
Підсумовуючи розмову про чотири розглянуті класи АМК, хочемо зазначити, що все сказане – типові описи вільних амінокислот. У білку ж їх іоногенні групи задіюються в формуванні пептидного зв’язку, а тому всі характеристики білка визначають властивості радикалів амінокарбонових к-лот.
Також не можна не згадати про поділ сполук, що розглядаються, на синтетичні та природні.
Синтетичні
Щоб весь потенціал тваринного організму був реалізований по максимуму, необхідне належне харчування, врівноважене по кожному поживному компоненту, зокрема по амінокислотам. У той же час рослинні кормосуміші – база раціону харчування с/г тварин – переважно не здатні забезпечити потреби поголів’я з високою продуктивністю в біоповноцінному білку, а відтак і в незамінних АМК. У рослинному кормі недостатньо лізину, метіоніну й триптофану. Тому ці речовини інтенсивно виробляються синтетичним шляхом і виступають популярними добавками до комбікормів для певних с/г видів.
У більшості випадків використовуються такі синтетичні амінокислоти в годуванні тварин: кормоконцентрати лізину (рідкі, які можуть стабілізуватися хлористим воднем, і сухі), а також кормові метіонін і триптофан. Вони вводяться до комбінованих кормів, з урахуванням двох факторів:
– кількість лізину в кормових матеріалах;
– потреба в амінокислоті у конкретного виду.
Метіонін кормовий – біла порошкоподібна маса, що складається з кристалів, має солодкі смакові параметри і характеризується складним водорозчиненням. Виробляється шляхом ціанування метилмеркаптопропіонового альдегіду при t 52-84 °С.
Триптофан кормовий аналогічно має кристалічну структуру і слабо піддається розчиненню у водному середовищі. Ним збагачують премікси, БВД і комбіновані корми, згідно з потребами поголів’я.
Застосування синтетичних АМК є запорукою збалансованого годування тварин і збільшення їх продуктивності до 20 %.
Природні
Природні, або натуральні амінокислоти – це речовини тваринного і рослинного походження, присутні у відповідних живих організмах. З усіх природних АМК (десь 150) варто виділити близько 20, які є елементом білка. Це протеїногенні амінокислоти, L-форми. Приблизно половина їх належить до незамінних. Пам’ятаємо: вони обов’язково повинні поставлятися в організм разом з їжею, адже при їх дефіциті не уникнути проблем з розвитком і функціонуванням.
Більшість амінокарбонових к-лот і всі амінокислоти тваринного походження добре засвоюються тваринами.
За електрохімічними (кислотно-лужними) властивостями амінокислоти
Від того, скільки функціональних груп присутні в кислоті, ці сполуки поділяють на кислі, нейтральні та лужні (основні).
Кислі
Їх склад передбачає наявність більш, ніж одного карбоксилу. Надлишок кислотних груп характерний Asp і Glu.
Нейтральні
Мають один карбоксил і одну аміногрупу. Можливий вміст гідроксогруп (зокрема, серин і треонін) або карбоксамідів (наприклад, аспарагін і глутамін).
Лужні
Як можна вже зробити висновок, за аналогією з попередніми різновидами, сюди належать сполуки, кількість аміногруп в яких більша, порівняно з числом карбоксигруп. Лужні АМК – це аргінін, гістидин та лізин.
Вище ми детально розглянули головні класифікації амінокислот. Хотілося б сказати ще декілька слів про розподіли за:
– шляхами біологічного синтезу. Та ж амінокарбонова к-та здатна формуватися різними шляхами. Разом з тим, дуже різні шляхи можуть бути з дуже схожою етапністю. Згідно з цією класифікацією, виділяють кілька різновидів, а саме сімейства аспартату, глутамату, пірувату, серину, пентоз і шикімату;
– характером катаболізму у тварин. Тут існують такі види: глюкогенні, кетогенні та глюко-кетогенні, або змішані АМК. Розпад перших приводить до появи метаболітів, що не збільшують рівень ацетону. Вони можуть з легкістю трансформуватися в субстрат для глюконеогенезу. Другі піддаються розпаду до ацетил-KoA і ацетоацетил-KoA, як результат, збільшується ступінь ацетонових тіл у крові й спостерігається першочергове перетворення в ліпіди. При розпаді третіх з’являються метаболіти двох зазначених типів.
І ще. Є така речовина, як таурин. Це не амінокислота, а її похідна. Вона здатна виконувати низку біофункцій АМК, тому іноді до них зараховується. Хоча називати таурин амінокислотою не зовсім правильно.
Ви дізналися все, що цікавило вас про амінокислоти? Сподіваємося, так. Принаймні, ми постаралися надати і систематизувати всю важливу інформацію про цю групу органічних сполук. Якщо знадобляться додаткові відомості, ми з радістю відповімо на ваші запитання!