Пошук
Аминокислоты

Об аминокислотах слышал, пожалуй, каждый. Эта группа органических соединений характеризуется невероятным значением для людей и животных. Сегодня поговорим о том, что собой являют данные вещества, какими они бывают, каково их место в животноводстве и о прочих сопутствующих вопросах.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты также известны как аминокарбоновые к-ты или сокращенно АМК. Это продукты органической этимологии, в молекулах которых присутствуют и карбоксилы, и аминогруппы. С другого ракурса их можно считать производными карбоновых к-лот с замещенным одним или несколькими атомами H на группы аминов. Из главных хим. элементов: C, H, О и N. Но в составе могут присутствовать и иные структурные единицы.

Всего есть примерно пять сотен аминокислот, но перечень наиболее распространенных куда уже. Так, в генетический код входит лишь 20 их наименований, а для жизнедеятельности млекопитающих нужно 18. Наибольшим спросом в животноводческой практике пользуется 8 из них: лейцин, лизин, триптофан, треонин, метионин, изолейцин, валин, фенилаланин.

Какими свойствами обладают аминокислоты?

Зачем нужны аминокислоты? О том, что они многозначимы, известно. Но в чем именно заключается их роль? Начнем с того, что данные биологически ценные материалы могут поступать в организм вместе с пищей или вырабатываться самостоятельно. Они участвуют почти во всех биопроцессах – от усвоения белков до функционирования репродуктивной системы. Главные биологические функции сосредотачиваются на способствовании расщеплению и усвоению белков и жиров, а следовательно на формировании и наборе мышечной и жировой тканей.

Аминокислоты – это вещества, призванные компенсировать недостаток протеинов в растительной пище для скота и птицы. Основа рациона животных – побочные продукты с/х отрасли, в частности подсолнечный и кукурузный жмых, сено, солома и т.д. Более дорогие пищевые материалы, в том числе пшеница, овес, ячмень, применяются в небольших объемах. Это объясняет изначальную бедность кормов на протеины, что негативно влияет на здоровье поголовья и на качество/количество конечной продукции: мяса, жира, яиц, а также шерсти и пуха.

Что дают аминокислоты? В комбикорма их вводят для восполнения дефицита белков. Если этого не делать, не замедлятся следующие проблемы:

  • остановка/торможение ростовых процессов;
  • уменьшение яйценоскости птицы;
  • минимизация жировой прослойки у свиней;
  • ухудшение вкуса и питательной ценности мяса;
  • повышение корморасхода.

Основные аминокислоты – строительные компоненты для мышц и костей, для кожи, перьев и шерсти. Чтобы животное получало полноценное питание, а прирост мышечной и жировой массы был максимальным, АМК вводятся в комбинированные корма как синтетические добавки в форме гранул.

Рассматривать аминокислоты, свойства и положительные воздействия этих соединений можно на конкретных примерах. Взять хотя бы несинтезируемые животными организмами, но очень важные и ценные для них, лизин и треонин.

Первая аминокислота добавляется к комбикормам в виде таких продуктов, как L-Лизин гидрохлорид и L-Лизин сульфат. Лизин – незаменимая аминокарбоновая кислота, для получения которой осуществляют глубинное культивирование микроорганизмов, синтезирующих данное вещество. Основное сырье для ее изготовления: меласса, экстракт кукурузы, хлороводородная кислота, гидроксид аммония и др. Она присутствует во всех белках, но в растительных в очень малых объемах, поэтому часто ощущается ее нехватка. В составе лизина есть 2 аминогруппы и 1 карбоксильная, такое строение аминокислоты объясняет наличие свойств основания. Содержание азота – 19,16 %.

Лизин задействуется в формировании белка и мышечных тканей. Он необходим животным и птице для регулировки обменных процессов азота и углеводов, синтезирования нуклеозидфосфатов и хромопротеидов. Интенсифицирует рост молодых особей, способствует интенсивному кормопотреблению, формированию пигмента меланина в перьях. В его функциональных обязанностях – влияние на образование эритроцитов и насыщение костей кальцием, участие в ОВР, активизация транс- и дезаминирования АМК, помощь в усвоении Ca и P. Благодаря лизину можно повысить прирост животных и птицы до 30 %, надои молока – до 12 %, а яйценоскость – до 10 %.

Дефицит лизина наблюдается почти всегда, если рацион основан на тандемах пшеница + ячмень или кукуруза + подсолнечник. Особое значение имеет для свиноводства, где его применение лидирует среди всех других аминокислот. Добавление данного продукта к комбикормам должно производиться с учетом его изначального присутствия в пище. В целом, его количество, необходимое для разных видов варьируется от 0,5 % до 2,5 %.

Особенность лизина заключается в его способности окислять углеводы, результатом чего является образование недоступного для усвоения комплекса. Для увеличения доступности данного вещества, как и других АМК, осуществляют теплообработку. Вообще аминокислоты, строение которых будет детальнее описано далее, производятся для сельскохозяйственной отрасли разными способами и объединяют ряд специальных методов обработки.

Если говорить об L-Лизин сульфате, то ему характерно улучшение пищеварительных процессов, повышение биоценности пищевого растительного протеина и рациона в целом, осуществление катализа ферментативных трансформаций, участие в обмене белков и углеводов, уменьшение объема жиров в сыворотке крови, помощь в поглощении Ca и реализация азотобаланса. Без него не обходится выработка антител, гормонов и ферментов, формирование коллагена и тканевая регенерация. Он – энергоисточник, стимулирующий белковый синтез в организме, формирование и рост скелета, деление и синтез клеток. Питательная ценность этой добавки увеличена, в связи с наличием в составе, кроме самого лизина, углеводов, минеральных солей, орган. кислот и примерно 10 % иных АМК.

L-Треонин – вторая лимитирующая кислота, которая отвечает за правильное усвоение протеинов. За ней – прирост белка у животных и птицы. Особое значение имеет для уравновешивания рационов, основную часть которых составляют пшеница, ячмень и сорго. От нее зависит мясопродуктивность, прежде всего свиней. Без нее нереально достичь наибольших показателей задействования корморесурсов при разведении свиней. Благодаря ей можно положительно повлиять на количество и качество усвоения протеина без вреда ростовым процессам. Также есть возможность достичь цели в плане минимума жирности туши (макс. процент белка). В птицеводстве треонин способствует надлежащему развитию молодых особей, повышает плодотворность несущих яйца кур, увеличивает набор живого веса и пищеконверсию у бройлеров.

Продолжая говорить, какими свойствами обладают аминокислоты, в том числе для птицеводства, нельзя не упомянуть о таком продукте, как D,L-Метионин. Он вместе с лизином и треонином мега эффективен на начальных ростовых этапах. Метионин как незаменимая АМК очень важен для обмена веществ. Участвует в синтезе белков тканей, витаминов, гормонов, ферментов, отражается на выработке гемоглобина, нужен для формирования эпинефрина, норэпинефрина, витамина В12, конечного продукта креатин-фосфатной реакции, ниацинамида и прочих субстанций, влияющих на обмен азота, жиров и углеродов. В сочетании с дицистеином и ретинолом задействуется в формировании пера. А если ретинол в этой совокупности заменить на витамин Е – на лицо препятствование жировому перерождению печени.

Если сравнить сухой D,L-Метионин с жидким метионингидроксианалогом, то его усвоение в животном организме увеличено на треть. Но это не единственное преимущество. Нельзя не отметить его повышенное удобство применения, отсутствие коррозионного воздействия на оборудование и неспособствование преждевременному износу техники. Также он безопасен и может использоваться на различных стадиях создания кормовых смесей.

Что касается недостатка метионина, то он чреват плохим аппетитом, анемиями, атрофией мускулов, жировым гепатозом печени, функциональными нарушениями в почках, уменьшением оплодотворяемости. Молодняк в таком случае растет медленнее, продуктивность взрослых особей минимизируется, возникают проблемы с оперением, ухудшается использование кормов, уменьшается вес яиц, так как яичный белок формируется медленнее. Кроме того, нарушается метаболизм липидов, как следствие – стеатоз и дистрофия печени. Если дополнительно наблюдается уменьшенное количество витамина Е, происходит дистрофия мышц у цыплят и дерматит ног.

А теперь перейдем от конкретики к общему. Чем полезны аминокислоты, в целом, для чего они нужны? Вопрос о пользе аминокислот всегда актуален. Это подтверждает немалая частотность употребления запроса «аминокислоты польза» в интернете.

Вот основные положительные воздействия данной группы соединений:

  • общее положительное воздействие на функционирование организма;
  • помощь в усвоении витаминов и минералов + интенсификация их действия;
  • увеличение сил и выносливости;
  • улучшение иммунитета;
  • помощь в формировании гормонов, влияющих на метаболизм;
  • поставки кислорода к клеткам организма;
  • способствование оперативному набору мышечных тканей;
  • положительное влияние на кожу, кости, сухожилия;
  • ускоренное ранозаживление + восстановление после болезненных состояний.

Вредны ли аминокислоты? Если сравнить их с другими веществами, которым в большинстве случаев характерны две стороны медали, то АМК практически лишены негативов.

Если не соблюдать дозировки, возможны интоксикации, вредное воздействие на сердечнососудистую систему, чрезмерное увеличение/уменьшение мышечной массы. Если же использовать их, согласно рекомендациям, в оптимальных дозах и сочетаниях, какие-либо негативы исключены.

Рассматривая такие вещества, как аминокислоты, польза и вред которых изложены выше, нельзя оставить без внимания и другие аспекты. О них – далее.

В чем содержатся аминокислоты?

Одно из главных классифицирований АМК разделяет данную группу органических веществ на заменимые и незаменимые. Первые организм способен вырабатывать, в случае со вторыми такой способности нет. Собственно поэтому незаменимые аминокислоты в продуктах играют важнейшую роль и должны своевременно и систематично поставляться с едой для обеспечения оптимальной жизнедеятельности.

Где содержатся аминокислоты незаменимые? Преимущественно в животной продукции: в мясо-, молоко-, рыбо- и морепродуктах, а также в яйцах. Есть ли они в пище, создаваемой из растительного сырья? Есть, но в куда меньших объемах. Если рассматривать заменимые и полузаменимые вещества указанной категории, то их источники, впрочем, те же. Животная пища по праву считается лидером всех видов полноценного протеинового питания.

Давайте же выясним, где содержаться аминокислоты незаменимые, конкретные их наименования:

  • L-Валин. Источники животной природы: кисломолочка и мясопродукты, яйца кур и грибы. Из растительных: злаки, лесной орех, соевые бобы, клюква, черника, апельсин, плоды персеи американской;
  • L-Лейцин. Присутствует в некалорийном мясе, филе рыбы и яичном белке, а также в буром рисе, фасоли, оливках, инжире, кунжуте, семенах подсолнечника и др.;
  • L-Изолейцин. Данным веществом богаты семена коноплевых и лебеды, чиа и тыквенных, миндальный орех, нут и кешью, а также ряд злаков. Животные источники: свинина, молоко и морская рыба;
  • L-Метионин. Популярные основы: печень говяжья, творог, кефир, ламинария, лук, шоколад, какао, бертолетия;
  • L-Фенилаланин. Является составляющей изюма, спирулины и различных ягод. Из продуктов животной этимологии, которые его содержат, стоит отметить мясо коровы и курицы;
  • L-Треонин. Входит в структуру соевого творога, совокупности миндаля и воды, водоросли спирулина и клоповника посевного. Также присутствует в бобовых и орехах, яичном белке и молокопродуктах;
  • L-Триптофан. Содержится в земляном орехе, горохе, бананах, пахучем сельдерее, яблоках, цитрусовых и прочем растительном сырье. Также есть в рыбе, индюшатине, домашнем молоке и йогуртах;
  • L-Гистидин гидрохлорид. Популярное сырье: гречневая крупа, маис, паслен клубненосный, цветная и морская капуста, рис, дыня. Кроме того, находится данный продукт в курятине и говядине;
  • L-Лизин. Является элементом большого количества сырья животной и растительной этимологии. Это различные овощи, фрукты, ягоды, зелень. Также его получение возможно из мяса, рыбы и молока.

Продукты, содержащие аминокислоты заменимые:

  • L-Аспарагин. В достаточных дозах есть в мясе домашних птиц, молочной сыворотке, таком молокопродукте, как простокваша, и морепродуктах, а также в помидорах, чечевице, плодах ореха грецкого и цельнозерновом хлебе;
  • L-Глицин. Из основных источников: молоко, сыры, огородный шпинат, киви, мармелад;
  • L-Глутаминовая кислота (L-Глутамат). Вводится в пищепроме во всевозможные соусы, консервы из рыбы, сладости и быстрое питание;
  • L-Глутамин. Содержится в столовой свекле, огородной капусте, говядине, сыре Ricotta, твороге и йогуртах;
  • L-Аспарагиновая кислота. Присутствует в бобовых, злаковых и томатах, а также в молочной сыворотке, спарже, морской рыбе, устрицах и мидиях;
  • L-Аланин. Есть в значительных дозах в твердых сырах, желатиносодержащей продукции, свинине, баранине, телятине, пшеничных отрубях и пшенной каше;
  • L-Пролин. Данное белковое соединение содержится преимущественно в животной пище, прежде всего, в яйцах, мясе, рыбе, молоке, сливочном масле, плюс в морепродуктах;
  • L-Серин. Аналогично главные источники – животная еда: сырые яйца и курятина. Содержится также в пшеничных зернах, плодах сои культурной, земляном орехе и сыре тофу;
  • L-Карнитин. Имеется в красном мясе, потрохах, кисломолочке, свежем молоке и рыбе;
  • L-Таурин. Имеется в наличии, главным образом, в мясе и молоке.

Что касается полузаменимых АМК, то их источники таковы:

  • L-Цистеин (пшеничные зерна и ростки, кормовой овес, культурная соя, рыба, мясо);
  • L-Тирозин (молоко, ряжанка, айран, йогурт, сыры, рыбо- и мясопродукты).

Химические и физические свойства

Рассматривая аминокислоты, физические свойства данных соединений, необходимо акцентировать внимание на следующих моментах:

  • твердое состояние + кристаллическая форма;
  • большая t плавления + разложение;
  • отличное водорастворение (лучшее, по сравнению с растворением в органических растворителях) + электропроводность водных р-воров;
  • наличие сладкого вкуса у большинства представителей группы.

Как видно из сказанного, свойства АМК существенно отличаются от кислот и оснований, которые им соответствуют. Указанные особенности объясняет существование аминокислотных молекул в форме внутренних солей, образующихся в ходе перемещения элементарной частицы протона от карбоксильной к аминной группе. Специфика строения заключается в амфотерности веществ, то есть в наличии двух противоположных в функциональном смысле групп: кислотной и основной.

Главные хим. свойства:

  • те же, что и у оснований, ввиду присутствия amino group;
  • кислотные, обеспечиваемые карбоксилом.

Аналогично аминам, АМК реагируют с к-тами, образовывая аммонийные соли. Как карбоновые к-ты, формируют функциональные производные (соли и сложные эфиры). К тому же, амино- и карбоксигруппа могут взаимодействовать как в пределах одной молекулы, так и в разных. В первом случае контакт именуется внутреннемолекулярным, во втором – межмолекулярным. Здесь реальное значение имеет внутримолекулярный контакт функциональных групп 6-аминогексановой к-ты, который приводит к появлению азепан-2-она – полупродукта для создания поли-ε-капроамида. Если говорить о межмолекулярном «сотрудничестве» a-аминокислот, то оно – предусловие формирования пептидов. Если двух a-аминокислот – появляется дипептид, если трех – трипептид и т.д. Те участки аминокислотных молекул, которые задействуются в создании пептидной цепи, именуются АМК остатками, а связь CO–NH – пептидной связью.

Из чего состоят аминокислоты?

Каждую из них формируют три ключевые составляющие: аминогруппа, карбоксигруппа и радикал. Две первые соединяются с тем же атомом С. В самом простом варианте R-радикал – это атом H (пример – аминоэтановая к-та). Но, конечно, есть структуры и посложнее.

В H2O растворах, уровень рН которых нейтральный, аминокарбоновые к-ты присутствуют в виде цвиттер-ионов.

Пирролидин-α-карбоновая к-та разнится от прочих тем, что радикал в ней соединяется и с атомом С, и с аминной группой. Как следствие, молекуле характерно циклическое строение.

Практически все АМК имеют в α-положении асимметрический атом С, с которым соединены четыре различные группы-заместители. Следовательно, они могут присутствовать в природной среде в виде изомеров L и D. Исключение – аминоуксусная к-та, не имеющая такового атома, поскольку ее радикал подан лишь атомом H. В структуре белков имеются лишь L-изомеры аминокарбоновых кислот.

Хотим сказать также несколько слов о рацемизации. Это процесс самотечного превращения за долгий период чистых L- или D-пространственных изомеров в совокупность, содержащую равные количества изомеров L- и D-. Для каждой L-аминокислоты характерна своя скорость рацемизации. Это позволяет устанавливать, сколько лет людям и животным.

Практическое получение аминокислот происходит из карбоновых к-лот, путем замещения в их радикале водородного атома галогеном, а после галогена – аминной группой при воздействии нитрида водорода.

Аминокислоты и белки

Белки (соединения, также именуемые протеинами, полипептидами) – это высокомолекулярные орган. вещества, которые сформированы альфа-АМК, соединенными в цепь пептидной связью. Белки содержат C, H, N, О и S. Некоторые из них формируют совокупности с иными молекулами, фосфоро-, железо-, цинко- и медьсодержащими. Протеины характеризуются значительным молекулярным весом.

Белками именуют непериодические полимеры, мономеры которых – α-аминокислоты. Какие аминокислоты входят в состав белков? Из самых распространенных мономеров – двадцать разновидностей. О них мы упоминали выше.

Аминокислоты, входящие в состав белков, определяют их вариации. Так, полноценные полипептиды включают все АМК, а неполноценные некоторых кислот не имеют. Белки, сформированные исключительно аминокарбоновыми к-тами, называются простыми, а те, которые предвидят дополнительное наличие неаминокислотного компонента (небелковой группы) – сложными. Простетичекую, как ее еще называют, группу способны представлять металлы, углеводы, липиды и полинуклеотиды. Кроме того, различают растворимые и нерастворимые белки, хим. активные и неактивные.

Аминокислоты в белке устанавливают, кроме всего прочего, его свойства, а именно сочетание основных и кислотных свойств, на которое влияют радикалы АМК. Чем значительнее объемы кислых веществ содержит протеин, тем более ярко представлены его кислотные качества.

Что касается буферных свойств белков, то они зависят от умения отводить и принимать Н+. Мощнейшим буфером выступает гемоглобин в эритроцитах, в обязанностях которого – поддержка рН крови в одной степени.

В завершение хотелось бы перечислить функции белков, поскольку далеко не последнее значение в этом имеют присутствующие в структуре аминокислоты:

  • строительная (формирование клеток и внеклеточного матрикса);
  • транспортная (присовокупление и транспортировка гемоглобином О от легких по всем органам и системам + обратное перемещение углекислого газа; избирательный перенос особыми белками ряда компонентов из клеток во внешнюю среду и наоборот);
  • регуляторная (регулировка метаболизма, в частности налаживание уровня глюкозы в кровяных массах, помощь в синтезировании гликогена, повышение формирования жиров из углеводов);
  • защитная (создание антител, способных противостоять чужеродным белкам, проникшим в тело, путем связывания и обезвреживания);
  • двигательная (к примеру, актину и миозину под силу реализация мышечного сокращения);
  • сигнальная (в поверхностной мембране клетки присутствуют протеиновые молекулы, которые могут менять трехмерное строение, реагируя на влияние факторов извне, так сигналы принимаются и передаются в клетку);
  • запасающая (обычно, в животных организмах запасы белков не накапливаются, за вычетом разве что альбумина яиц и казеина молока, однако благодаря протеинам, могут сосредотачиваться другие вещества);
  • энергетическая (распадаясь, каждый грамм протеина дает 17,6 кДж энергии; начальный распад происходит до аминокислот, после образуются вода, диоксид углерода и нитрид водорода; здесь следует отметить, что белки как энергоисточники задействуются только в том случае, когда расходованы жиры и углеводы);
  • каталитическая (интенсификация биохим. реакций в клетках).

Классификация

Какие бывают аминокислоты? Какие виды данных соединений существуют? Что лежит в основе того или иного разделения и что о различных разновидностях важно знать?

Аминокислоты различаются по радикалу, функциональным группам, классам АРСаз, путям биологического синтеза, возможности вырабатываться организмом из предшествующих соединений и специфике диссимиляции у животных. Главными считаются их биологическое, хим., физ.-хим. и электрохимическое классифицирования. Подробно каждое из них рассмотрим далее.

Биологическая классификация

В ее основе – способность к синтезированию аминокислот в организме людей и животных. Растительный мир вырабатывает все виды данных материалов, а вот люди и животные нет. Есть заменимые АМК – в-ва, которые способны вырабатываться человеческим и животным организмом. Есть незаменимые, их синтез не наблюдается, поэтому крайне важно поступление вместе с едой. Также есть частично, или условно, незаменимые вещества. Все упомянутые виды необходимы, большинство из них уходит на формирование белков организма, а без незаменимых аминокарбоновых к-лот существование вообще невозможно.

Незаменимые аминокислоты

Незаменимые аминокислоты – это, как было сказано, необходимые соединения, каковы организмом не вырабатываются либо же вырабатываются, но с недостаточной для реализации всех потребностей скоростью. Важно, чтобы они поставлялись в качестве ингредиента белкового питания. Нередко присутствуют в структуре пищевых добавок и лекарств.

Сразу стоит подчеркнуть, что перечень их отличается в разных случаях. Так, для взрослых людей абсолютно незаменимыми выступают 8 АМК: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. Для детей этот список дополнен аргинином и гистидином.

Какие аминокислоты называются незаменимыми для животных? Их общее количество – 10, для определенного вида – свое число, к примеру, для свиней это 8 безусловно незаменимых аминокарбоновых к-лот (тех самых, что и для людей). А для птицы – 11 (+ глицин).

Совершенное не пребывание или дефицит в пище одного или ряда таких веществ приводят к:

  • невозможности формирования полноценных протеинов;
  • нарушениям обменных реакций;
  • ухудшению продуктивности и плодовитости;
  • торможениям ростового прогресса у молодняка.

Все нужные незаменимые аминокислоты в продуктах животной этимологии присутствуют. А вот незаменимые аминокислоты в растительных продуктах, кормосмесях нередко отсутствуют. Чаще всего в дефиците лизин, метионин, треонин и триптофан.

К слову, протеины кормов, по вхождению и сочетанию незаменимых АМК, делятся на полноценные и неполноценные. Кормовые материалы с полноценными протеинами – это пища, содержащая нужные объемы незаменимых аминокислот в правильных пропорциях. В кормах с неполноценными протеинами этих ингредиентов слишком мало.

Если рацион кормления животного беден на незаменимые АМК, развивается ряд недугов. Из этого следует, что сбалансировать питание по всем указанным соединениям путем введения синтетических продуктов – важнейшая задача.

Что такое незаменимые аминокислоты, выяснили. Идем дальше.

Заменимые аминокислоты

К перечню заменимых аминокарбоновых к-лот принадлежат 10 из 20 наименований-составляющих белков. Их особенность – возможность выработки организмом. Это аланин, аспарагин, глицин, глутамин, пролин, серин, тирозин, цистеин, а также аспарагиновая и глутаминовая к-ты.

Выделяются и условно заменимые аминокислоты, то есть те, которым под силу формироваться в организме из прочих к-лот. Сюда относятся 2-амино-5-гуанидинпентановая, L-α-амино-β-имидазолилпропионовая, α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая и α-амино-β-тиопропионовая к-ты. Полузаменимые аминокислоты при определенном состоянии метаболизма не производятся в необходимых объемах.

Частично заменимые аминокислоты

Частично заменимые аминокислоты – это аргинин и гистидин, вырабатываемые в слишком недостающих объемах, а поэтому сопровождаются надобностью поступления совместно с едой. Их отличие состоит в том, что они могут задействоваться организмом для выработки протеина взамен метионина и фенилаланина.

Условно незаменимые АМК, так же, как и другие разновидности, значимы в своем сегменте воздействия. Их не стоит недооценивать. А использовать необходимо со знанием дела.

Химическая классификация

Иными словами: разделение по функциональным группам или по хим. строению боковой цепи. Предвидит наличие алифатических, ароматических и гетероциклических разновидностей, а также иминокислоты пролина.

Алифатические аминокислоты:

  • моноаминодикарбоновые. Имеют в структуре СООН-группу. Вторая карбоксигруппа объясняет отрицательный заряд р-вора. Сюда принадлежат аспартат и глутамат;
  • оксимоноаминокарбоновые. Предвидят наличие ОН-группы. Представители: серин и треонин;
  • моноаминомонокарбоновые. Несколько значительнее перечень АМК, объединяющий аминоуксусную, 2-аминопропановую, 2-амино-3-метилбутановую, 2-амино-3-метилпентановую и 2-амино-4-метилпентановую к-ты;
  • амиды моноаминодикарбоновых. Составом предвидится наличие NH2СО-группы. Это аспарагин (амид аспарагиновой к-ты) и глутамин (2-аминопентанамид-5-овая к-та);
  • диаминомонокарбоновые. Содержат NH2-группу. Вторая аминная группа – залог положительного заряда р-вора. К данной разновидности относятся лизин и аргинин;
  • серосодержащие, или аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Это цистеин и метионин. Относятся к алифатическим, поскольку своими свойствами, прежде всего метионин, к ним очень близки. Главнейшей функцией цистеинового остатка является формирование дисульфидных мостиков между разными элементами полипептидной цепи.

А вообще алифатические аминокарбоновые к-ты характеризуются наличием неполярных (гидрофобных) боковых цепочек. Их остатки, обычно, задействуются в создании гидрофобного протеинового ядра. На поверхности белковой глобулы присутствуют весьма нечасто. В определенной мере в стороне находится пролин: допустимая область его остатка значительно уже, наряду с иными остатками, оттого он мощно воздействует на конформационные изменения белковой цепочки.

Ароматические аминокислоты

К АМК данной разновидности принадлежат фенилаланин, тирозин и триптофан. Боковая цепочка первого соединения абсолютно гидрофобна. Два прочие хоть и включают в боковые цепи полярные группы, характеризуются немалой гидрофобностью. Это объясняет возможность вхождения всех представителей рассматриваемой группы в гидрофобное ядро белка, а еще сравнительно нечастое нахождение на поверхности глобулы.

Данная группа веществ при облучении в H2O растворе проявляет свойства, типичные и для аренов, и для аминокарбоновых к-лот. Ее представители сильно поверхностно активные и могут снижать полярографические максимумы.

Гетероциклические

Субстанции данной разновидности предвидят наличие в структуре гетероциклического ядра, амино- и карбоксигрупп. Наряду с этим аминогруппа может выступать составляющей ядра или боковой цепи.

Сюда принадлежат гистидин, пролин (+ оксипролин) и триптофан. Все они имеют в структуре гетероциклическое соединение: у гистидина есть имидазол, у пролина – тетраметиленимин, у триптофана – бензопиррол. Пролин в значительных объемах присутствует в коллагенах (белках соединительной ткани). Два другие в-ва понемногу встречаются в животных и растительных белках, обеспечивая их полноценность.

Физико-химическая классификация

В основе физ.-хим. разделения – различные физико-химические свойства аминокарбоновых к-лот. Рассмотрим 4 класса АМК, являющиеся главными разновидностями, согласно данной классификации.

Гидрофобные

Размещаются во внутреннем пространстве молекулы белка. Это гидрофобные вещества с неполярными R-группами + одна аминокислота, имеющая в структуре S. Из алифатических: 2-аминопропановая, 2-амино-3-метилбутановая, 2-амино-4-метилпентановая и 2-амино-3-метилпентановая к-ты. Из ароматических: триптофан и фенилаланин. Плюс содержащий серу метионин и иминокислота пролин.

Гидрофильные

Находятся на внешней поверхности белковой молекулы, что объясняет их гидрофильность и хорошее водорастворение. Как результат, белки отлично соединяют воду, сохраняют жидкость в крови, клетках и пространстве между ними.

Гидрофильные представители класса могут быть полярными и заряженными (с отрицательным или положительным зарядом). Полярные незаряженные, если сравнивать с неполярными, улучшено поддаются растворению в H2O средах, гидрофильнее, поскольку их функциональные группы создают Н-связи с молекулами воды. Это, прежде всего, оксиаминокислоты с полярной ОН-группой, а именно серин, тирозин и треонин. Это и цистеин с HS-группой, аспарагин и глутамин с амидной группой, а также глицин с R-группой, поданной единственным водородным атомом, чего чрезмерно мало для компенсации значительной полярности a-аминной группы и a-карбоксигруппы.

Положительно заряженные

Сюда относятся аргинин, лизин и гистидин. Свойства двух первых очень похожи, поскольку обоим кислотам характерны длинные боковые цепочки с зарядом на концах. Что касается гистидина, то его свойства существенно отличаются.

Отрицательно заряженные

К ним принадлежат аспартат и глутамат, или аспарагиновая и глутаминовая к-ты, соответственно. В структуре имеют по два карбоксила и по одной аминной группе. Ионизированное состояние их молекул характеризуется общим отрицательным зарядом. Разница между двумя данными веществами заключается в длине боковой цепи.

Подытоживая разговор о четырех рассмотренных классах АМК, хотим отметить, что все сказанное – типичные описания свободных аминокислот. В белке же их ионогенные группы задействуются в формировании пептидной связи, а поэтому все характеристики белка определяют свойства радикалов аминокарбоновых к-лот.

Также нельзя не упомянуть о разделении рассматриваемых соединений на синтетические и природные.

Синтетические

Чтобы весь потенциал животного организма был реализован по максимуму, необходимо надлежащее питание, уравновешенное по каждому питательному компоненту, в частности по аминокислотам. В то же время растительные кормосмеси – база рациона питания с/х животных – преимущественно не способны обеспечить нужды поголовья с высокой продуктивностью в биополноценном белке, а оттого и в незаменимых АМК. В растительном корме недостаточно лизина, метионина и триптофана. Поэтому данные в-ва интенсивно производятся синтетическим путем и выступают популярными добавками к комбикормам для определенных с/х видов.

В большинстве случаев используются такие синтетические аминокислоты в кормлении животных: кормоконцентраты лизина (жидкие, которые могут стабилизироваться хлористым водородом, и сухие), а также кормовые метионин и триптофан. Они вводятся в комбинированные корма, с учетом двух факторов:

  • количество лизина в кормовых материалах;
  • необходимость аминокислоты конкретному виду.

Метионин кормовой – белая порошкообразная масса, состоящая из кристаллов, имеющая сладкие вкусовые параметры и характеризующаяся сложным водорастворением. Производится в ходе цианирования метилмеркаптопропионового альдегида при t 52-84 °С.

Триптофан кормовой аналогично имеет кристаллическую структуру и слабо поддается растворению в водной среде. Им обогащают премиксы, БВД и комбинированные корма, согласно потребностям поголовья.

Применение синтетических АМК является залогом сбалансированного кормления животных и увеличения их продуктивности до 20 %.

Природные

Природные, или естественные аминокислоты – это вещества животного и растительного происхождения, присутствующие в соответствующих живых организмах. Из всех естественных АМК (где-то 150) стоит выделить около 20, являющихся элементом белка. Это протеиногенные аминокислоты, L-формы. Примерно половина их принадлежит к незаменимым. Помним: они обязаны поставляться в организм вместе с едой, ведь при их дефиците не избежать проблем с развитием и функционированием.

Преимущественное число аминокарбоновых к-лот и все аминокислоты животного происхождения отлично усваиваются животными.

По электрохимическим (кислотно-щелочным) свойствам аминокислоты

От того, сколько функциональных групп присутствует в кислоте, данные соединения разделяют на кислые, нейтральные и щелочные (основные).

Кислые

Их состав предусматривает наличие больше одного карбоксила. Излишек кислотных групп характерен Asp и Glu.

Нейтральные

Имеют один карбоксил и одну аминогруппу. Возможно содержание гидроксогрупп (в частности, серин и треонин) или карбоксамидов (например, аспарагин и глутамин).

Щелочные

Как можно уже сделать вывод, по аналогии с предыдущими разновидностями, сюда принадлежат соединения, количество аминогрупп в которых больше, по сравнению с числом карбоксигрупп. Щелочные АМК – это аргинин, гистидин и лизин.

Выше мы детально рассмотрели главные классификации аминокислот. Хотелось бы сказать еще несколько слов о разделениях по:

  • путям биологического синтеза. Та же аминокарбоновая к-та способна формироваться разными путями. Вместе с тем, очень разные пути могут быть с очень похожей этапностью. Согласно данной классификации, выделяют несколько разновидностей, а именно семейства аспартата, глутамата, пирувата, серина, пентоз и шикимата;
  • характеру катаболизма у животных. Здесь существуют такие виды: глюкогенные, кетогенные и глюко-кетогенные, или смешанные АМК. Распад первых приводит к появлению метаболитов, не увеличивающих уровень ацетона. Они могут с легкостью трансформироваться в субстрат для глюконеогенеза. Вторые поддаются распаду до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, как результат, увеличивается степень ацетоновых тел в крови и наблюдается первоочередное преобразование в липиды. При распаде третьих появляются метаболиты двух указанных типов.

И еще. Есть такое вещество, как таурин. Это не аминокислота, а ее производное. Оно способно выполнять ряд биофункций АМК, поэтому иногда к ним зачисляется. Хотя называть таурин аминокислотой не совсем верно.

Вы узнали все, что интересовало вас об аминокислотах? Надеемся, да. По крайней мере, мы постарались привести и систематизировать всю важную информацию о данной группе органических соединений. Если понадобятся дополнительные сведения, мы с радостью ответим на ваши вопросы!